Wynik wyszukiwania w bazie Polska Bibliografia Lekarska GBL

Zapytanie: GARDAS
Liczba odnalezionych rekordów: 1



Przejście do opcji zmiany formatu | Wyświetlenie wyników w wersji do druku
1/1

Tytuł oryginału: Lokalizacja głównych konformacyjnych epitopów A i B na powierzchni peroksydazy tarczycowej.
Tytuł angielski: Localisation of the main confirmation epitopes A and B on the surface of thyroid peroxidase.
Autorzy: Gardas Andrzej
Źródło: Endokrynol. Pol. 2002: 53 (4) supl. 2 s.71-79, il., tab., bibliogr. 17 poz., sum.
Sygnatura GBL: 304,167

Hasła klasyfikacyjne GBL:
  • immunologia

    Typ dokumentu:
  • praca doświadczalna

    Streszczenie polskie: Dwa immunodominujące regiony (A i B) peroksydazy tarczycowej zostały zdefiniowane przez panel mysich przeciwciał monoklonalnych. Te hipotetyczne domeny nie zostały przypisane żadnej sekwencji aminokwasowej mimo wielu prób. Zbudowaliśmy model budowy przestrzennej TPO oparty na znanej strukturze mieloperoksydazy, enzymu wykazującego dużą homologię z TPO. Następnie otrzymaliśmy 20 przeciwciał anty-peptydowych o sekwencji odpowiadającej pętlom na powierzchni cząsteczki TPO. Jedno z tych przeciwciał (P14) hamuje wiązanie autoprzeciwciał średnio o 41 proc., dla 30 surowic pacjentów. Ponadto mieszanina przeciwciał anty-peptyd P12, P14 i P18 hamują wiązania autoprzeciwciał do TPo średnio o 81 proc. Mieszanina tych przeciwciał hamuje wiązanie mysich przeciwciał monoklonalnych, mab 15 i 64 do TPO w 100 proc. Natomiast wiązanie mysich przeciwciał monoklonalnych, mab2 definiujących domenę A w 75 proc. Przeciwciała dla pozostałych 16 peptydów, same lub połączone nie hamują wiązania autporzeciwciał do TPO. Przedstawione dane dostarczają dowodów na to, że aminokwasy peptydów P12, P14 i P18 definiują obszar na powierzchni TPO, w którym są zlokalizowane główne konformacyjne epitopy autoprzeciwciał, A i B.

    Streszczenie angielskie: Two immunodominant regions (A and B) on thyroid peroxidase are defined by mouse monoclonal antibodies. Those regions were not located in the amino acid sequence of TPO despite several attempts. A structural three-dimensional model fo TPO was constructed, based on the known structure of myeloperoxidase. Antibodies to 20 peptide loops on the TPO surface were obtained. One of those antibodies to peptide P14 inhibits the binding of autoantibodes to TPO by 41 p.c. (mean of 30 patients sera). Moreover a mixture of antibodies to peptide P12, P14 and P18 inhibits autoantibody binding to TPO by 81 p.c. (mean of 30 patients sera). A mixture of those anti-peptide antibodies inhibited the binding of mab 15 and 64 to TPO by 100 p.c., those moabs define epitope B on TPO. The same mixture of anti-peptide antibodies inhibited the binding of moab2, defining the epitope A, by 75 p.c. The other 16 anti-peptide antibodies did not inhibit autoantibody binding to TPO alone, either together or in different mixtures. The presented results strongly suggest that the amino acid sequence of peptide P12, P14, and P18 delineate the region onteh TPO surface where the epitopes A and B are located.

    stosując format: